A medida que el número de pacientes con enfermedad de Alzheimer (EA) sigue creciendo en la sociedad japonesa, que se enfrenta a una población que envejece, la identificación de los mecanismos subyacentes a la aparición de la enfermedad es una agenda importante. En el cerebro con EA se encuentran dos tipos de proteínas β-amiloides (Aβ). De estos, Aβ42, que es una proteína hecha de 42 aminoácidos unidos entre sí, forma fácilmente agregados fibrilares y se cree que está más estrechamente asociado con la aparición de la EA. Estudios previos han revelado la estructura de agregados fibrilares de Aβ42 sintetizados in vitro . Sin embargo, debido a que la cantidad de agregados fibrilares de Aβ42 que se acumulan en el cerebro de los pacientes con EA es muy limitada, la estructura real del agregado de Aβ42 no se comprende bien.
En este estudio, un grupo de investigación internacional dirigido por el profesor Yoshitaka Ishii de la Escuela de Ciencias de la Vida y Tecnología del Instituto de Tecnología de Tokio, trató de detectar la diferencia en las estructuras moleculares de los agregados fibrilares de Aβ42 entre los agregados sintetizados y los agregados de pacientes utilizando un método de medición llamado “resonancia magnética nuclear de estado sólido de campo alto (RMN)”. Lograron realizar un análisis de espectro de RMN de la muestra en solo 9 minutos. Este método de RMN de estado sólido de campo alto es un nuevo método de medición desarrollado como una tecnología de aplicación avanzada para equipos de RMN de campo magnético ultra alto de 1,3 gigahercios que utiliza la tecnología de unión de cables superconductores de alta temperatura que se está desarrollando actualmente a través del proyecto JST-Mirai.
Este resultado promueve una mayor comprensión de la estructura molecular y la función de los agregados fibrilares de Aβ42 derivados de los cerebros de pacientes con EA, y el método de análisis puede aplicarse al desarrollo de terapias como la medicina de anticuerpos.
